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Europe's Largest Winemaking Conference

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Nuovi risvolti applicativi sull’utilizzo di proteasi per la stabilizzazione proteica

Nuovi risvolti applicativi sull'utilizzo di proteasi per la stabilizzazione proteica

 

Ap-I in enologia: approfondimenti applicativi e di opportunità tecnologica

Numerose sono le alternative proposte e le soluzioni a disposizione dell’enologo per il raggiungimento della stabilità proteica del vino, con aspetti positivi e negativi per ciascuna, da valutare attentamente in funzione del tipo di prodotto e delle caratteristiche del sistema produttivo. Oltre alle strategie da protocollo implementabili volte a limitare i fenomeni di instabilità macromolecolare, gli approcci normalmente utilizzati in cantina sono principalmente di natura sottrattiva, come l’utilizzo di bentonite. Tuttavia, questo scambiatore non solo determina una perdita di prodotto, ma porta anche allo smagrimento del vino, depauperandolo da componenti sensorialmente attivi. In alternativa, sono a disposizione approcci additivi che limitano i fenomeni di aggregazione; tuttavia, queste tecniche possono presentare una efficacia temporale non sempre coerente con gli obiettivi di shelf life del prodotto.
Recentemente, sono state approvate le aspergillopepsine-I (AP-I) per l’uso in enologia, note anche come proteasi. Questi enzimi sono stati selezionati per la loro efficacia proteolitica al pH acido del vino. Le AP-I presentano un’azione endopeptidasica che degradano le proteine in specifici siti attivi della catena amminoacidica, risultando in sequenze peptidiche di diversa dimensione. Quando applicate nel mosto abbinate ad uno shock termico (>70°C) interagiscono limitatamente con le proteine dell’uva, di cui quelle termicamente instabili sono considerate i principali fattori di innesco della flocculazione, e prevengono dei fenomeni di refolding già riportato per alcune classi di TLPs. A queste condizioni, i vini risultano stabili già a fine fermentazione alcolica. Tuttavia, il riscaldamento flash del mosto, rimane un processo arduo da implementare ed economicamente svantaggioso se non già integrato nella filiera di produzione. Sono state quindi indagate e approfondite le sinergie delle AP-I sia con il mero processo fermentativo, noto per influenzare il contenuto proteico e il grado di instabilità, che con alcune tecnologie già note per modificare il profilo proteico del vino, come gli Ultrasuoni di potenza. Entrambi gli approcci hanno modificato il profilo proteico, migliorando gli indici di stabilità dei vini.

Tomas Roman 1, Adelaide Gallo 1, 2, 4, Emilio Celotti 3, Andrea Natolino 3, Roberto Larcher 1, Nicola Cappello 1, Mauro Paolini 1, Rémi Schneider 4.
  1. Fondazione Edmund Mach—Technology Transfer Center, via Edmund Mach 1, 38098 San Michele all’Adige, Italy
  2. C3A – Centro agricoltura Ambiente; via Edmund Mach 1, 38098 San Michele all’Adige, Italy
  3. Università degli Studi di Udine—Dipartimento di Scienze Agroalimentari, Ambientali e Animali. Via delle Scienze 206 – Udine, Italy
  4. Oenobrands SAS Parc Agropolis II-Bât 5 2196 Bd de la Lironde-CS 34603, CEDEX 05, 34397 Montpellier, France
Tomás Román

Tomás Román
Fondazione Edmund Mach, San Michele all’Adige-IT

 

Implicazioni aromatiche dell’uso di proteasi nel mosto

L’instabilità proteica nei vini rappresenta una sfida significativa per l’industria enologica. L’aspergillopepsina-I (AP-I) è emersa come un’opzione promettente per la stabilizzazione proteica in accoppiata con un riscaldamento termico (OIV-OENO 541A-2021). Questo studio ha confrontato gli effetti dell’AP-I con e senza riscaldamento del mosto, analizzando l’impatto sulla cinetica fermentativa, sulla composizione chimica del mosto e del vino e sulle caratteristiche sensoriali.
Gli esperimenti condotti su mosti di Gewürztraminer e Sauvignon Blanc hanno mostrato che l’aggiunta di AP-I, senza e con riscaldamento, ha accelerato la velocità di fermentazione (fino a+12,5% e +13,8% nel Traminer, rispettivamente). Per quanto riguarda la composizione aminoacidica, il trattamento combinato AP-I e riscaldamento ha portato a un incremento significativo della concentrazione di aminoacidi nel mosto, con un effetto particolarmente marcato nel Sauvignon Blanc, dove 12 su 20 aminoacidi hanno registrato valori fino al doppio rispetto al controllo.
L’analisi della frazione peptidica ha evidenziato un aumento della quantità e varietà di peptidi sia con che senza trattamento termico.
Sul piano aromatico, nei vini di Gewürztraminer, il trattamento termico ha determinato un aumento significativo della concentrazione di esteri acetici (+43% e +85% con e senza AP-I), ma ha ridotto la concentrazione di terpeni liberi fino al 68%, suggerendo un impatto negativo sulla tipicità varietale. Nel Sauvignon Blanc, invece, i tioli polifunzionali, composti fondamentali per l’espressione aromatica della varietà, non hanno subito variazioni significative né in seguito all’aggiunta di AP-I né con il trattamento termico.
Le analisi sensoriali, condotte da un panel di 15 giudici esperti, non hanno evidenziato differenze significative nei principali descrittori tra i trattamenti. Tuttavia, il Gewürztraminer trattato con AP-I senza riscaldamento è stato percepito come più floreale, mentre il solo trattamento termico ha attenuato le caratteristiche varietali. Nel Sauvignon Blanc, l’uso dell’AP-I ha esaltato note fruttate e tropicali, indipendentemente dalla temperatura applicata.
Questi risultati suggeriscono che l’AP-I, oltre che a rappresentare un’alternativa per la stabilizzazione proteica, può anche avere un effetto complementare sulle caratteristiche dei mosti e, di conseguenza, dei vini finiti.

Adelaide Gallo 1, 2, 4, Mauro Paolini 1, Emilio Celotti 3, Andrea Natolino 3, Nicola Cappello 1, Loris Tonidandel 1, Alice Barbero 1, Tiziana Nardin 1, Rémi Schneider 4, Roberto Larcher 1, Tomas Roman 1
  1. Fondazione Edmund Mach—Technology Transfer Center, via Edmund Mach 1, 38098 San Michele all’Adige, Italy
  2. C3A – Centro agricoltura Ambiente; via Edmund Mach 1, 38098 San Michele all’Adige, Italy
  3. Università degli Studi di Udine—Dipartimento di Scienze Agroalimentari, Ambientali e Animali. Via delle Scienze 206 – Udine, Italy
  4. Oenobrands SAS Parc Agropolis II-Bât 5 2196 Bd de la Lironde-CS 34603, CEDEX 05, 34397 Montpellier, France
Adelaide Gallo

Adelaide Gallo
Oenobrands SAS, Montferrier-sur-lez-FR

 ENOFORUM 2025

Mercoledì 21 maggio ore 12:20 Sala Internazionale

Modulo gestito in collaborazione con Corimpex 

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